Enzim, yang penting bagi kehidupan, beradaptasi dengan suhu lingkungannya. Ekstremofil, yang tumbuh subur dalam kondisi ekstrem, memiliki enzim dengan adaptasi unik. Penelitian, yang diterbitkan di *Protein Science* (19 Februari 2025), menggunakan rekonstruksi urutan leluhur (ASR) untuk mempelajari 3-Isopropilmalat dehidrogenase (IPMDH), enzim yang terlibat dalam biosintesis leusin. Tim Profesor Satoshi Akanuma di Universitas Waseda merekonstruksi 11 enzim IPMDH leluhur untuk melacak evolusinya. Studi tersebut mengungkapkan peningkatan signifikan dalam aktivitas katalitik pada 25 °C antara enzim leluhur kelima dan keenam. Mutagenesis terarah situs mengidentifikasi substitusi asam amino kunci yang jauh dari situs aktif, meningkatkan aktivitas pada suhu yang lebih rendah. Simulasi dinamika molekuler menunjukkan bahwa enzim leluhur keenam (Anc06) dapat mengadopsi konformasi tertutup sebagian, mengurangi energi aktivasi. Transisi ini, yang terjadi 2,5 hingga 2,1 miliar tahun lalu selama Peristiwa Oksidasi Besar, menunjukkan bahwa pendinginan global mendorong adaptasi enzim. ASR membantu mengidentifikasi mutasi yang meningkatkan efisiensi enzim, memberikan wawasan tentang respons evolusioner kehidupan terhadap perubahan lingkungan. Temuan ini memiliki aplikasi potensial dalam bioteknologi, farmasi, dan ilmu lingkungan.
Evolusi Enzim: DNA Kuno Ungkap Adaptasi Terhadap Dingin
Edited by: Tasha S Samsonova
Apakah Anda menemukan kesalahan atau ketidakakuratan?
Kami akan mempertimbangkan komentar Anda sesegera mungkin.